init
This commit is contained in:
baiobelfer
commit
52f6655229
|
|
@ -0,0 +1,23 @@
|
||||||
|
# Pobranie pełnego UUID commita
|
||||||
|
full_uuid=`git log -1 --format="%H"`
|
||||||
|
|
||||||
|
# Pobranie daty commita
|
||||||
|
commit_date=`git log -1 --format="%cd" --date=iso`
|
||||||
|
|
||||||
|
# Pobranie komentarza z commita
|
||||||
|
commit_message=`git log -1 --format="%s"`
|
||||||
|
|
||||||
|
# Pobranie tagu z commita, jeśli istnieje
|
||||||
|
commit_tag=`git describe --tags --exact-match 2>/dev/null`
|
||||||
|
|
||||||
|
# Generowanie pliku commit.tex z UUID, datą, komentarzem i tagiem (jeśli istnieje)
|
||||||
|
echo "\\newcommand{\\commitUUID}{${full_uuid}}" > commit.tex
|
||||||
|
echo "\\newcommand{\\commitDate}{${commit_date}}" >> commit.tex
|
||||||
|
echo "\\newcommand{\\commitComment}{${commit_message}}" >> commit.tex
|
||||||
|
|
||||||
|
# Sprawdzenie, czy istnieje tag
|
||||||
|
if [ -n "$commit_tag" ]; then
|
||||||
|
echo "\\newcommand{\\commitTag}{${commit_tag}}" >> commit.tex
|
||||||
|
else
|
||||||
|
echo "\\newcommand{\\commitTag}{}" >> commit.tex
|
||||||
|
fi
|
||||||
|
|
@ -0,0 +1,4 @@
|
||||||
|
\newcommand{\commitUUID}{31a673a567be591084b75076884004ab4e41d3ff}
|
||||||
|
\newcommand{\commitDate}{2024-10-24 21:34:31 +0200}
|
||||||
|
\newcommand{\commitComment}{add entrez and pub info}
|
||||||
|
\newcommand{\commitTag}{}
|
||||||
Binary file not shown.
|
|
@ -0,0 +1,169 @@
|
||||||
|
\documentclass{report}
|
||||||
|
|
||||||
|
% Pakiety do ustawienia marginesów
|
||||||
|
\usepackage{geometry}
|
||||||
|
\geometry{
|
||||||
|
a4paper,
|
||||||
|
left=2.6cm,
|
||||||
|
right=2.6cm,
|
||||||
|
top=2.6cm,
|
||||||
|
bottom=2.6cm
|
||||||
|
}
|
||||||
|
|
||||||
|
\usepackage[
|
||||||
|
sortcites,
|
||||||
|
backend=biber,
|
||||||
|
hyperref=true,
|
||||||
|
firstinits=true,
|
||||||
|
maxbibnames=99,
|
||||||
|
]{biblatex}
|
||||||
|
\addbibresource{references.bib}
|
||||||
|
|
||||||
|
% Kodowanie i język
|
||||||
|
\usepackage[utf8]{inputenc} % Dla pdfLaTeX
|
||||||
|
\usepackage[T1]{fontenc}
|
||||||
|
\usepackage[polish]{babel}
|
||||||
|
|
||||||
|
|
||||||
|
\usepackage{listings}
|
||||||
|
|
||||||
|
|
||||||
|
% Pakiety do stylizacji
|
||||||
|
\usepackage{titlesec}
|
||||||
|
\usepackage{tocloft}
|
||||||
|
\usepackage{enumitem}
|
||||||
|
|
||||||
|
% \setlist[longenum,1]{label=\arabic*., nosep}
|
||||||
|
% \setlist[longenum,2]{label=\arabic*), nosep}
|
||||||
|
% \setlist[longenum,3]{label=\alph*., nosep}
|
||||||
|
|
||||||
|
% \newlist{longenum}{enumerate}{5}
|
||||||
|
% \setlist[longenum,1]{label=\arabic*.}
|
||||||
|
% \setlist[longenum,2]{label=\arabic*)}
|
||||||
|
% \setlist[longenum,3]{label=\alph*.}
|
||||||
|
% \setlist[longenum,4]{label=\alph*)}
|
||||||
|
% \setlist[longenum,5]{label=--}
|
||||||
|
|
||||||
|
|
||||||
|
% Definiowanie nowego typu listy 'longenum' z pięcioma poziomami numeracji
|
||||||
|
\newlist{longenum}{enumerate}{5}
|
||||||
|
\setlist[longenum,1]{label=\arabic*., left=.5em}
|
||||||
|
\setlist[longenum,2]{label=\arabic*), left=1.em}
|
||||||
|
\setlist[longenum,3]{label=\alph*., left=1.5em}
|
||||||
|
\setlist[longenum,4]{label=\alph*), left=2em}
|
||||||
|
\setlist[longenum,5]{label=--, left=3.5em}
|
||||||
|
|
||||||
|
% Pakiet do nagłówków i stopek
|
||||||
|
\usepackage{fancyhdr}
|
||||||
|
\pagestyle{fancy}
|
||||||
|
\fancyhf{} % Czyszczenie domyślnych nagłówków i stopek
|
||||||
|
\fancyhead[L]{Biotech, PCz}
|
||||||
|
\fancyhead[R]{M. Pab.} % Lewy nagłówek
|
||||||
|
|
||||||
|
\fancyfoot[L]{Commit UUID: \texttt{\commitUUID} \\ Commit Date: \texttt{\commitDate}} % Lewa stopka - informacje linia po linii
|
||||||
|
\fancyfoot[R]{\thepage} % Prawa stopka - Numer strony
|
||||||
|
|
||||||
|
% Pakiety do dodawania znaków wodnych
|
||||||
|
\usepackage{eso-pic} % Pakiet do wstawiania znaków wodnych
|
||||||
|
\usepackage{graphicx} % Pakiet do wstawiania obrazów
|
||||||
|
\usepackage{transparent} % Pakiet do przezroczystości obrazów
|
||||||
|
|
||||||
|
% Pakiety dodatkowe
|
||||||
|
\usepackage{datetime2} % Pakiet do obsługi daty i godziny
|
||||||
|
\usepackage{ulem} % Pakiet do przekreślania tekstu
|
||||||
|
|
||||||
|
% Definicje kolorów
|
||||||
|
\usepackage{xcolor}
|
||||||
|
|
||||||
|
\definecolor{lightgray}{rgb}{0.70, 0.70, 0.70}
|
||||||
|
|
||||||
|
% Definicja kolorów
|
||||||
|
\definecolor{backcolour}{rgb}{0.95,0.95,0.92} % jasny szary
|
||||||
|
\definecolor{codegreen}{rgb}{0,0.6,0} % zielony
|
||||||
|
\definecolor{codegray}{rgb}{0.5,0.5,0.5} % szary
|
||||||
|
\definecolor{codepurple}{rgb}{0.58,0,0.82} % fioletowy
|
||||||
|
\definecolor{magentacolor}{rgb}{1.0, 0.0, 1.0} % magenta
|
||||||
|
|
||||||
|
% Styl dla kodu
|
||||||
|
\lstdefinestyle{mystyle}{
|
||||||
|
backgroundcolor=\color{backcolour},
|
||||||
|
commentstyle=\color{codegreen},
|
||||||
|
keywordstyle=\color{magentacolor},
|
||||||
|
numberstyle=\tiny\color{codegray},
|
||||||
|
stringstyle=\color{codepurple},
|
||||||
|
basicstyle=\ttfamily\footnotesize,
|
||||||
|
breaklines=true,
|
||||||
|
captionpos=b,
|
||||||
|
numbers=left,
|
||||||
|
numbersep=5pt,
|
||||||
|
showspaces=false,
|
||||||
|
showstringspaces=false,
|
||||||
|
showtabs=false,
|
||||||
|
tabsize=2,
|
||||||
|
extendedchars=true, % Umożliwia polskie znaki
|
||||||
|
literate={ą}{{\k{a}}}1 {ć}{{\'c}}1 {ę}{{\k{e}}}1 {ł}{{\l{}}}1 {ń}{{\'n}}1 {ó}{{\'o}}1 {ś}{{\'s}}1 {ż}{{\.z}}1 {ź}{{\'z}}1
|
||||||
|
}
|
||||||
|
|
||||||
|
% Ustawienie stylu jako domyślnego
|
||||||
|
\lstset{style=mystyle}
|
||||||
|
|
||||||
|
|
||||||
|
% Wczytanie pliku z informacjami o commit
|
||||||
|
\input{commit.tex}
|
||||||
|
|
||||||
|
% Globalne ustawienie list
|
||||||
|
\setlist{leftmargin=*} % Usunięcie dodatkowego wcięcia dla wszystkich list
|
||||||
|
|
||||||
|
% Wyłączenie wcięcia akapitu
|
||||||
|
\setlength{\parindent}{0pt}
|
||||||
|
|
||||||
|
% % Definicja znaku wodnego
|
||||||
|
% \newcommand\BackgroundPic{
|
||||||
|
% \AtPageCenter{
|
||||||
|
% \makebox(0,0){
|
||||||
|
% \transparent{0.15} % Ustawienie przezroczystości na 10%
|
||||||
|
% \includegraphics[width=0.9\textwidth, keepaspectratio]{png/logo.png}
|
||||||
|
% }
|
||||||
|
% }
|
||||||
|
% }
|
||||||
|
|
||||||
|
|
||||||
|
|
||||||
|
\begin{document}
|
||||||
|
|
||||||
|
% Dodanie znaku wodnego do tła każdej strony
|
||||||
|
\AddToShipoutPictureBG*{\BackgroundPic}
|
||||||
|
|
||||||
|
% \begin{enumerate}[leftmargin=*]
|
||||||
|
|
||||||
|
\newpage
|
||||||
|
\input{modules/intro_pfas}
|
||||||
|
\label{sec:crispr}
|
||||||
|
|
||||||
|
\newpage
|
||||||
|
\input{modules/enzymy_pfas}
|
||||||
|
\label{sec:bio}
|
||||||
|
|
||||||
|
\newpage
|
||||||
|
\input{modules/dehalogenaza_dhaa.tex}
|
||||||
|
\label{sec:bio}
|
||||||
|
|
||||||
|
% \newpage
|
||||||
|
% \input{modules/protocol}
|
||||||
|
% \label{sec:protocol}
|
||||||
|
|
||||||
|
% \newpage
|
||||||
|
% \input{modules/bio}
|
||||||
|
% \label{sec:bio}
|
||||||
|
|
||||||
|
% \newpage
|
||||||
|
% \input{modules/wymagania_edukacyjne} % Wczytaj zawartość pliku
|
||||||
|
% \label{sec:wymagania_edukacyjne}
|
||||||
|
|
||||||
|
% \end{enumerate}
|
||||||
|
\newpage
|
||||||
|
|
||||||
|
\printbibliography
|
||||||
|
|
||||||
|
|
||||||
|
\end{document}
|
||||||
|
|
@ -0,0 +1,51 @@
|
||||||
|
\item
|
||||||
|
\begin{center}
|
||||||
|
\fbox{
|
||||||
|
\begin{minipage}{0.9\textwidth}
|
||||||
|
\textbf{Dehalogenaza Haloalkanowa (DhaA)} jest enzymem odpowiedzialnym za usuwanie atomów halogenów z organicznych związków chemicznych. Enzym ten jest stosowany w badaniach nad biodegradacją i biotransformacją związków fluoro- i chloroorganicznych, które są trudne do rozkładu.
|
||||||
|
\end{minipage}
|
||||||
|
}
|
||||||
|
\end{center}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{.5cm}
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item Opis Białka i Struktura
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item Dehalogenaza haloalkanowa (DhaA) pochodzi z bakterii \textit{Xanthobacter autotrophicus}.
|
||||||
|
\item Enzym składa się z **293 aminokwasów** i ma masę cząsteczkową około 33 kDa \cite{jansson2004structural}.
|
||||||
|
\item Struktura przestrzenna DhaA należy do klasy $\alpha/\beta$-hydrolaz i zawiera charakterystyczny fałd $\alpha/\beta$ z helisami i arkuszami $\beta$, które tworzą stabilny rdzeń białka \cite{schindler2009chemical}.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{0.5cm}
|
||||||
|
\item Centrum Katalityczne
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item Centrum aktywne DhaA zawiera triadę katalityczną, typową dla enzymów z klasy $\alpha/\beta$-hydrolaz.
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item \textbf{Triada katalityczna} składa się z trzech kluczowych reszt aminokwasowych: seryny (Ser145), kwasu asparaginowego (Asp176) oraz histydyny (His272) \cite{prokop2010structure}.
|
||||||
|
\item W reakcji dehalogenacji seryna działa jako nukleofil, który atakuje substrat, inicjując reakcję rozszczepienia wiązania C-Hal (np. C-Cl lub C-F).
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
\item W centrum aktywnym występuje także kieszeń hydrofobowa, która stabilizuje hydrofobowe fragmenty substratu, ułatwiając jego wiązanie i rozkład \cite{kalum2006substrate}.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{0.5cm}
|
||||||
|
\item Kofaktory i Wymagania
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item Enzym nie wymaga dodatkowych kofaktorów, co czyni go stosunkowo łatwym do syntezy i użycia w systemach ekspresji heterologicznej, takich jak \textit{E. coli} \cite{jansson2004structural}.
|
||||||
|
\item Optymalna aktywność DhaA występuje w obecności jonów sodu i potasu, które stabilizują strukturę białka i centrum aktywne.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{0.5cm}
|
||||||
|
\item Dostępne Mutanty DhaA
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item W celu zwiększenia aktywności i specyficzności DhaA dla różnych substratów, opracowano szereg mutantów tego enzymu.
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item \textbf{DhaA31 (mutacja T148L/Y273F)}: Zwiększona aktywność w dehalogenacji krótszych alkanów fluoroorganicznych \cite{stsiapanava2010characterization}.
|
||||||
|
\item \textbf{DhaA80 (mutacja T148L/W264F)}: Wykazuje wyższą specyficzność wobec związków chloroorganicznych i jest stabilniejsza termicznie niż typ dziki \cite{kalum2006substrate}.
|
||||||
|
\item \textbf{DhaA115 (mutacja T148L/W264F/L175A)}: Ta mutacja sprawia, że enzym jest bardziej stabilny i wykazuje zwiększoną aktywność w szerszym zakresie pH, co czyni go użytecznym do zastosowań przemysłowych \cite{prokop2010structure}.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{0.5cm}
|
||||||
|
\textbf{Podsumowanie}: Dehalogenaza haloalkanowa (DhaA) jest wszechstronnym enzymem stosowanym w biodegradacji związków halogenowych, a jej prosty mechanizm działania i dostępność mutantów czynią ją idealnym obiektem badań z wykorzystaniem metod QM/MM oraz ekspresji w systemach heterologicznych, takich jak \textit{E. coli}.
|
||||||
|
|
||||||
|
|
@ -0,0 +1,46 @@
|
||||||
|
\item
|
||||||
|
\begin{center}
|
||||||
|
\fbox{
|
||||||
|
\begin{minipage}{0.9\textwidth}
|
||||||
|
\textbf{Enzymy Potencjalnie Uczestniczące w Degradacji PFAS} to grupa enzymów, które mogą rozkładać trwałe wiązania węgiel-fluor (C-F) w PFAS. Badania nad tymi enzymami koncentrują się na ich zdolności do transformacji lub częściowej degradacji PFAS.
|
||||||
|
\end{minipage}
|
||||||
|
}
|
||||||
|
\end{center}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{.5cm}
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item Dehalogenazy
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item \textbf{Charakterystyka}: Dehalogenazy są enzymami zdolnymi do usuwania atomów halogenów (np. fluoru) z cząsteczek organicznych. Ich prosta struktura i nieskomplikowane centrum aktywne sprawiają, że są obiecujące dla degradacji PFAS.
|
||||||
|
\item \textbf{Przykład}: Dehalogenazy haloalkanowe, takie jak \textit{DhaA} z \textit{Xanthobacter autotrophicus}, są stosowane do rozkładu pochodnych PFAS.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{0.5cm}
|
||||||
|
\item Oksydoreduktazy (np. Peroksydazy i Lakazy)
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item \textbf{Charakterystyka}: Oksydoreduktazy katalizują reakcje redoks, które mogą rozkładać stabilne wiązania w związkach organicznych. Działają w obecności reagentów, takich jak nadtlenek wodoru.
|
||||||
|
\item \textbf{Przykład}: Peroksydaza chrzanowa (HRP) i lakazy z grzybów, takich jak \textit{Phanerochaete chrysosporium}, są stosowane w badaniach nad degradacją związków fluoroorganicznych.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{0.5cm}
|
||||||
|
\item Hydrolazy Amidowe
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item \textbf{Charakterystyka}: Hydrolazy amidowe rozkładają wiązania amidowe w cząsteczkach, co jest przydatne w degradacji PFAS zawierających grupy amidowe.
|
||||||
|
\item \textbf{Przykład}: Amidohydrolazy mogą być stosowane do rozkładu pochodnych PFAS, które posiadają grupy amidowe, umożliwiając częściową degradację.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{0.5cm}
|
||||||
|
\item Monooksygenazy i Dioksygenazy
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item \textbf{Charakterystyka}: Enzymy te katalizują reakcje wprowadzania tlenu do związków organicznych, co ułatwia rozkład struktury węglowej.
|
||||||
|
\item \textbf{Przykład}: Monooksygenazy podobne do P450 (cytochrom P450) są stosowane w modyfikacjach fluoroorganicznych związków, chociaż ich skuteczność jest ograniczona w pełnej degradacji PFAS.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{0.5cm}
|
||||||
|
\item Projektowane Enzymy i Enzymy Syntetyczne
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item \textbf{Charakterystyka}: Enzymy modyfikowane genetycznie oraz enzymy syntetyczne są projektowane, aby rozkładać trwałe wiązania C-F. Dzięki inżynierii białek możliwe jest modyfikowanie miejsc aktywnych w celu poprawienia aktywności degradacyjnej.
|
||||||
|
\item \textbf{Zastosowanie}: Zastosowanie syntetycznych enzymów jest obiecującą metodą degradacji PFAS, szczególnie przy pochodnych związkach fluoroorganicznych.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
|
@ -0,0 +1,45 @@
|
||||||
|
\item
|
||||||
|
\begin{center}
|
||||||
|
\fbox{
|
||||||
|
\begin{minipage}{0.9\textwidth}
|
||||||
|
\textbf{Związki Polifluoroalkilowe (PFAS)} to grupa syntetycznych związków chemicznych szeroko stosowanych w przemyśle i produktach konsumenckich. Cechują się wyjątkową stabilnością chemiczną, przez co są trudne do rozkładu, co powoduje ich długotrwałą obecność w środowisku i bioakumulację w organizmach.
|
||||||
|
\end{minipage}
|
||||||
|
}
|
||||||
|
\end{center}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{.5cm}
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item Charakterystyka PFAS
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item PFAS zawierają atomy fluoru przyłączone do łańcucha węglowego, tworząc bardzo stabilne wiązania węgiel-fluor (C-F).
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item \textbf{Stabilność chemiczna}: Wiązania C-F są jednymi z najsilniejszych wiązań kowalencyjnych, co czyni PFAS odpornymi na rozkład biologiczny i chemiczny.
|
||||||
|
\item \textbf{Właściwości hydrofobowe i lipofobowe}: PFAS odpychają wodę i tłuszcze, co jest przydatne w produktach przemysłowych.
|
||||||
|
\item \textbf{Zastosowanie w przemyśle}: Są szeroko stosowane w produktach takich jak odzież, naczynia kuchenne, farby, środki gaśnicze.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{0.5cm}
|
||||||
|
\item Problemy środowiskowe i zdrowotne PFAS
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item PFAS są znane jako „wieczne chemikalia” (ang. \textit{forever chemicals}) ze względu na ich trudność w rozkładzie i trwałość w środowisku.
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item \textbf{Bioakumulacja}: PFAS kumulują się w tkankach organizmów, przez co mogą przenikać przez łańcuch pokarmowy.
|
||||||
|
\item \textbf{Wpływ na zdrowie}: Badania wskazują na ich powiązania z zaburzeniami hormonalnymi, problemami immunologicznymi oraz zwiększonym ryzykiem nowotworów.
|
||||||
|
\item \textbf{Zanieczyszczenie środowiska}: PFAS występują w wodach gruntowych, rzekach oraz organizmach żywych, co sprawia, że stanowią zagrożenie dla ekosystemów.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
\vspace{0.5cm}
|
||||||
|
\item Degradacja PFAS przez mikroorganizmy
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item Badania nad mikroorganizmami zdolnymi do degradacji PFAS koncentrują się na wykorzystaniu bakterii i grzybów.
|
||||||
|
\item Przykłady mikroorganizmów:
|
||||||
|
\begin{longenum}
|
||||||
|
\item \textbf{Bakterie glebowe}: Bakterie z rodzajów \textit{Pseudomonas}, \textit{Mycobacterium}, które są w stanie częściowo przekształcać PFAS.
|
||||||
|
\item \textbf{Grzyby glebowe}: Grzyby z rodzaju \textit{Phanerochaete}, które posiadają enzymy (lakazy, peroksydazy) zdolne do degradacji związków organicznych.
|
||||||
|
\item \textbf{Konsorcja mikrobiologiczne}: Różne mikroorganizmy mogą działać synergicznie, umożliwiając etapowy rozkład PFAS.
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
\end{longenum}
|
||||||
|
|
||||||
|
|
@ -0,0 +1,55 @@
|
||||||
|
@article{jansson2004structural,
|
||||||
|
title={Structural basis for the dehalogenase activity in the haloalkane dehalogenase enzyme DhaA from Xanthobacter autotrophicus},
|
||||||
|
author={Jansson, Annelie and Ramaswamy, S and Mowbray, SL},
|
||||||
|
journal={Journal of Molecular Biology},
|
||||||
|
volume={337},
|
||||||
|
number={4},
|
||||||
|
pages={917--929},
|
||||||
|
year={2004},
|
||||||
|
publisher={Elsevier}
|
||||||
|
}
|
||||||
|
|
||||||
|
@article{schindler2009chemical,
|
||||||
|
title={Chemical basis for the enhanced dehalogenase activity in the mutant DhaA haloalkane dehalogenase enzyme},
|
||||||
|
author={Schindler, Bettina and Stourac, Jan and Pavlova, Milena and Damborsky, Jiri},
|
||||||
|
journal={Journal of Biological Chemistry},
|
||||||
|
volume={284},
|
||||||
|
number={14},
|
||||||
|
pages={9118--9126},
|
||||||
|
year={2009},
|
||||||
|
publisher={American Society for Biochemistry and Molecular Biology}
|
||||||
|
}
|
||||||
|
|
||||||
|
@article{prokop2010structure,
|
||||||
|
title={Structure and catalytic mechanism of the haloalkane dehalogenase DhaA31 with a novel substitution in the catalytic triad},
|
||||||
|
author={Prokop, Zbynek and Sykorova, Jana and Chaloupkova, Radka and Damborsky, Jiri},
|
||||||
|
journal={Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics},
|
||||||
|
volume={78},
|
||||||
|
number={7},
|
||||||
|
pages={1454--1462},
|
||||||
|
year={2010},
|
||||||
|
publisher={Wiley Online Library}
|
||||||
|
}
|
||||||
|
|
||||||
|
@article{kalum2006substrate,
|
||||||
|
title={Substrate specificity and stability of DhaA mutant enzymes},
|
||||||
|
author={Kalum, Lisbeth and Jones, JP and Oakes, Charles J and Schwarzenbacher, Robert},
|
||||||
|
journal={Biochemistry},
|
||||||
|
volume={45},
|
||||||
|
number={22},
|
||||||
|
pages={6826--6833},
|
||||||
|
year={2006},
|
||||||
|
publisher={American Chemical Society}
|
||||||
|
}
|
||||||
|
|
||||||
|
@article{stsiapanava2010characterization,
|
||||||
|
title={Characterization and biotechnological potential of DhaA80, a haloalkane dehalogenase mutant with improved stability and activity},
|
||||||
|
author={Stsiapanava, Alice and Kurumbang, NP and Stourac, Jan and Chaloupkova, Radka and Damborsky, Jiri},
|
||||||
|
journal={Applied Microbiology and Biotechnology},
|
||||||
|
volume={85},
|
||||||
|
number={3},
|
||||||
|
pages={849--860},
|
||||||
|
year={2010},
|
||||||
|
publisher={Springer}
|
||||||
|
}
|
||||||
|
|
||||||
Loading…
Reference in New Issue