commit 52f66552295940189258d43727dc758368b6cc22 Author: baiobelfer Date: Sat Nov 9 20:23:08 2024 +0100 init diff --git a/doc/__commit b/doc/__commit new file mode 100644 index 0000000..7d4514f --- /dev/null +++ b/doc/__commit @@ -0,0 +1,23 @@ +# Pobranie pełnego UUID commita +full_uuid=`git log -1 --format="%H"` + +# Pobranie daty commita +commit_date=`git log -1 --format="%cd" --date=iso` + +# Pobranie komentarza z commita +commit_message=`git log -1 --format="%s"` + +# Pobranie tagu z commita, jeśli istnieje +commit_tag=`git describe --tags --exact-match 2>/dev/null` + +# Generowanie pliku commit.tex z UUID, datą, komentarzem i tagiem (jeśli istnieje) +echo "\\newcommand{\\commitUUID}{${full_uuid}}" > commit.tex +echo "\\newcommand{\\commitDate}{${commit_date}}" >> commit.tex +echo "\\newcommand{\\commitComment}{${commit_message}}" >> commit.tex + +# Sprawdzenie, czy istnieje tag +if [ -n "$commit_tag" ]; then + echo "\\newcommand{\\commitTag}{${commit_tag}}" >> commit.tex +else + echo "\\newcommand{\\commitTag}{}" >> commit.tex +fi diff --git a/doc/commit.tex b/doc/commit.tex new file mode 100644 index 0000000..f2a43cb --- /dev/null +++ b/doc/commit.tex @@ -0,0 +1,4 @@ +\newcommand{\commitUUID}{31a673a567be591084b75076884004ab4e41d3ff} +\newcommand{\commitDate}{2024-10-24 21:34:31 +0200} +\newcommand{\commitComment}{add entrez and pub info} +\newcommand{\commitTag}{} diff --git a/doc/main.pdf b/doc/main.pdf new file mode 100644 index 0000000..955bca6 Binary files /dev/null and b/doc/main.pdf differ diff --git a/doc/main.tex b/doc/main.tex new file mode 100644 index 0000000..5409961 --- /dev/null +++ b/doc/main.tex @@ -0,0 +1,169 @@ +\documentclass{report} + +% Pakiety do ustawienia marginesów +\usepackage{geometry} +\geometry{ + a4paper, + left=2.6cm, + right=2.6cm, + top=2.6cm, + bottom=2.6cm +} + +\usepackage[ + sortcites, + backend=biber, + hyperref=true, + firstinits=true, + maxbibnames=99, + ]{biblatex} +\addbibresource{references.bib} + +% Kodowanie i język +\usepackage[utf8]{inputenc} % Dla pdfLaTeX +\usepackage[T1]{fontenc} +\usepackage[polish]{babel} + + +\usepackage{listings} + + +% Pakiety do stylizacji +\usepackage{titlesec} +\usepackage{tocloft} +\usepackage{enumitem} + +% \setlist[longenum,1]{label=\arabic*., nosep} +% \setlist[longenum,2]{label=\arabic*), nosep} +% \setlist[longenum,3]{label=\alph*., nosep} + +% \newlist{longenum}{enumerate}{5} +% \setlist[longenum,1]{label=\arabic*.} +% \setlist[longenum,2]{label=\arabic*)} +% \setlist[longenum,3]{label=\alph*.} +% \setlist[longenum,4]{label=\alph*)} +% \setlist[longenum,5]{label=--} + + +% Definiowanie nowego typu listy 'longenum' z pięcioma poziomami numeracji +\newlist{longenum}{enumerate}{5} +\setlist[longenum,1]{label=\arabic*., left=.5em} +\setlist[longenum,2]{label=\arabic*), left=1.em} +\setlist[longenum,3]{label=\alph*., left=1.5em} +\setlist[longenum,4]{label=\alph*), left=2em} +\setlist[longenum,5]{label=--, left=3.5em} + +% Pakiet do nagłówków i stopek +\usepackage{fancyhdr} +\pagestyle{fancy} +\fancyhf{} % Czyszczenie domyślnych nagłówków i stopek +\fancyhead[L]{Biotech, PCz} +\fancyhead[R]{M. Pab.} % Lewy nagłówek + +\fancyfoot[L]{Commit UUID: \texttt{\commitUUID} \\ Commit Date: \texttt{\commitDate}} % Lewa stopka - informacje linia po linii +\fancyfoot[R]{\thepage} % Prawa stopka - Numer strony + +% Pakiety do dodawania znaków wodnych +\usepackage{eso-pic} % Pakiet do wstawiania znaków wodnych +\usepackage{graphicx} % Pakiet do wstawiania obrazów +\usepackage{transparent} % Pakiet do przezroczystości obrazów + +% Pakiety dodatkowe +\usepackage{datetime2} % Pakiet do obsługi daty i godziny +\usepackage{ulem} % Pakiet do przekreślania tekstu + +% Definicje kolorów +\usepackage{xcolor} + +\definecolor{lightgray}{rgb}{0.70, 0.70, 0.70} + +% Definicja kolorów +\definecolor{backcolour}{rgb}{0.95,0.95,0.92} % jasny szary +\definecolor{codegreen}{rgb}{0,0.6,0} % zielony +\definecolor{codegray}{rgb}{0.5,0.5,0.5} % szary +\definecolor{codepurple}{rgb}{0.58,0,0.82} % fioletowy +\definecolor{magentacolor}{rgb}{1.0, 0.0, 1.0} % magenta + +% Styl dla kodu +\lstdefinestyle{mystyle}{ + backgroundcolor=\color{backcolour}, + commentstyle=\color{codegreen}, + keywordstyle=\color{magentacolor}, + numberstyle=\tiny\color{codegray}, + stringstyle=\color{codepurple}, + basicstyle=\ttfamily\footnotesize, + breaklines=true, + captionpos=b, + numbers=left, + numbersep=5pt, + showspaces=false, + showstringspaces=false, + showtabs=false, + tabsize=2, + extendedchars=true, % Umożliwia polskie znaki + literate={ą}{{\k{a}}}1 {ć}{{\'c}}1 {ę}{{\k{e}}}1 {ł}{{\l{}}}1 {ń}{{\'n}}1 {ó}{{\'o}}1 {ś}{{\'s}}1 {ż}{{\.z}}1 {ź}{{\'z}}1 +} + +% Ustawienie stylu jako domyślnego +\lstset{style=mystyle} + + +% Wczytanie pliku z informacjami o commit +\input{commit.tex} + +% Globalne ustawienie list +\setlist{leftmargin=*} % Usunięcie dodatkowego wcięcia dla wszystkich list + +% Wyłączenie wcięcia akapitu +\setlength{\parindent}{0pt} + +% % Definicja znaku wodnego +% \newcommand\BackgroundPic{ +% \AtPageCenter{ +% \makebox(0,0){ +% \transparent{0.15} % Ustawienie przezroczystości na 10% +% \includegraphics[width=0.9\textwidth, keepaspectratio]{png/logo.png} +% } +% } +% } + + + +\begin{document} + +% Dodanie znaku wodnego do tła każdej strony +\AddToShipoutPictureBG*{\BackgroundPic} + +% \begin{enumerate}[leftmargin=*] + + \newpage + \input{modules/intro_pfas} + \label{sec:crispr} + + \newpage + \input{modules/enzymy_pfas} + \label{sec:bio} + + \newpage + \input{modules/dehalogenaza_dhaa.tex} + \label{sec:bio} + + % \newpage + % \input{modules/protocol} + % \label{sec:protocol} + + % \newpage + % \input{modules/bio} + % \label{sec:bio} + + % \newpage +% \input{modules/wymagania_edukacyjne} % Wczytaj zawartość pliku +% \label{sec:wymagania_edukacyjne} + +% \end{enumerate} +\newpage + +\printbibliography + + +\end{document} diff --git a/doc/modules/dehalogenaza_dhaa.tex b/doc/modules/dehalogenaza_dhaa.tex new file mode 100644 index 0000000..101f560 --- /dev/null +++ b/doc/modules/dehalogenaza_dhaa.tex @@ -0,0 +1,51 @@ +\item +\begin{center} + \fbox{ + \begin{minipage}{0.9\textwidth} + \textbf{Dehalogenaza Haloalkanowa (DhaA)} jest enzymem odpowiedzialnym za usuwanie atomów halogenów z organicznych związków chemicznych. Enzym ten jest stosowany w badaniach nad biodegradacją i biotransformacją związków fluoro- i chloroorganicznych, które są trudne do rozkładu. + \end{minipage} + } +\end{center} + +\vspace{.5cm} +\begin{longenum} + \item Opis Białka i Struktura + \begin{longenum} + \item Dehalogenaza haloalkanowa (DhaA) pochodzi z bakterii \textit{Xanthobacter autotrophicus}. + \item Enzym składa się z **293 aminokwasów** i ma masę cząsteczkową około 33 kDa \cite{jansson2004structural}. + \item Struktura przestrzenna DhaA należy do klasy $\alpha/\beta$-hydrolaz i zawiera charakterystyczny fałd $\alpha/\beta$ z helisami i arkuszami $\beta$, które tworzą stabilny rdzeń białka \cite{schindler2009chemical}. + \end{longenum} + + \vspace{0.5cm} + \item Centrum Katalityczne + \begin{longenum} + \item Centrum aktywne DhaA zawiera triadę katalityczną, typową dla enzymów z klasy $\alpha/\beta$-hydrolaz. + \begin{longenum} + \item \textbf{Triada katalityczna} składa się z trzech kluczowych reszt aminokwasowych: seryny (Ser145), kwasu asparaginowego (Asp176) oraz histydyny (His272) \cite{prokop2010structure}. + \item W reakcji dehalogenacji seryna działa jako nukleofil, który atakuje substrat, inicjując reakcję rozszczepienia wiązania C-Hal (np. C-Cl lub C-F). + \end{longenum} + \item W centrum aktywnym występuje także kieszeń hydrofobowa, która stabilizuje hydrofobowe fragmenty substratu, ułatwiając jego wiązanie i rozkład \cite{kalum2006substrate}. + \end{longenum} + + \vspace{0.5cm} + \item Kofaktory i Wymagania + \begin{longenum} + \item Enzym nie wymaga dodatkowych kofaktorów, co czyni go stosunkowo łatwym do syntezy i użycia w systemach ekspresji heterologicznej, takich jak \textit{E. coli} \cite{jansson2004structural}. + \item Optymalna aktywność DhaA występuje w obecności jonów sodu i potasu, które stabilizują strukturę białka i centrum aktywne. + \end{longenum} + + \vspace{0.5cm} + \item Dostępne Mutanty DhaA + \begin{longenum} + \item W celu zwiększenia aktywności i specyficzności DhaA dla różnych substratów, opracowano szereg mutantów tego enzymu. + \begin{longenum} + \item \textbf{DhaA31 (mutacja T148L/Y273F)}: Zwiększona aktywność w dehalogenacji krótszych alkanów fluoroorganicznych \cite{stsiapanava2010characterization}. + \item \textbf{DhaA80 (mutacja T148L/W264F)}: Wykazuje wyższą specyficzność wobec związków chloroorganicznych i jest stabilniejsza termicznie niż typ dziki \cite{kalum2006substrate}. + \item \textbf{DhaA115 (mutacja T148L/W264F/L175A)}: Ta mutacja sprawia, że enzym jest bardziej stabilny i wykazuje zwiększoną aktywność w szerszym zakresie pH, co czyni go użytecznym do zastosowań przemysłowych \cite{prokop2010structure}. + \end{longenum} + \end{longenum} +\end{longenum} + +\vspace{0.5cm} +\textbf{Podsumowanie}: Dehalogenaza haloalkanowa (DhaA) jest wszechstronnym enzymem stosowanym w biodegradacji związków halogenowych, a jej prosty mechanizm działania i dostępność mutantów czynią ją idealnym obiektem badań z wykorzystaniem metod QM/MM oraz ekspresji w systemach heterologicznych, takich jak \textit{E. coli}. + diff --git a/doc/modules/enzymy_pfas.tex b/doc/modules/enzymy_pfas.tex new file mode 100644 index 0000000..745f8db --- /dev/null +++ b/doc/modules/enzymy_pfas.tex @@ -0,0 +1,46 @@ +\item +\begin{center} + \fbox{ + \begin{minipage}{0.9\textwidth} + \textbf{Enzymy Potencjalnie Uczestniczące w Degradacji PFAS} to grupa enzymów, które mogą rozkładać trwałe wiązania węgiel-fluor (C-F) w PFAS. Badania nad tymi enzymami koncentrują się na ich zdolności do transformacji lub częściowej degradacji PFAS. + \end{minipage} + } +\end{center} + +\vspace{.5cm} +\begin{longenum} + \item Dehalogenazy + \begin{longenum} + \item \textbf{Charakterystyka}: Dehalogenazy są enzymami zdolnymi do usuwania atomów halogenów (np. fluoru) z cząsteczek organicznych. Ich prosta struktura i nieskomplikowane centrum aktywne sprawiają, że są obiecujące dla degradacji PFAS. + \item \textbf{Przykład}: Dehalogenazy haloalkanowe, takie jak \textit{DhaA} z \textit{Xanthobacter autotrophicus}, są stosowane do rozkładu pochodnych PFAS. + \end{longenum} + + \vspace{0.5cm} + \item Oksydoreduktazy (np. Peroksydazy i Lakazy) + \begin{longenum} + \item \textbf{Charakterystyka}: Oksydoreduktazy katalizują reakcje redoks, które mogą rozkładać stabilne wiązania w związkach organicznych. Działają w obecności reagentów, takich jak nadtlenek wodoru. + \item \textbf{Przykład}: Peroksydaza chrzanowa (HRP) i lakazy z grzybów, takich jak \textit{Phanerochaete chrysosporium}, są stosowane w badaniach nad degradacją związków fluoroorganicznych. + \end{longenum} + + \vspace{0.5cm} + \item Hydrolazy Amidowe + \begin{longenum} + \item \textbf{Charakterystyka}: Hydrolazy amidowe rozkładają wiązania amidowe w cząsteczkach, co jest przydatne w degradacji PFAS zawierających grupy amidowe. + \item \textbf{Przykład}: Amidohydrolazy mogą być stosowane do rozkładu pochodnych PFAS, które posiadają grupy amidowe, umożliwiając częściową degradację. + \end{longenum} + + \vspace{0.5cm} + \item Monooksygenazy i Dioksygenazy + \begin{longenum} + \item \textbf{Charakterystyka}: Enzymy te katalizują reakcje wprowadzania tlenu do związków organicznych, co ułatwia rozkład struktury węglowej. + \item \textbf{Przykład}: Monooksygenazy podobne do P450 (cytochrom P450) są stosowane w modyfikacjach fluoroorganicznych związków, chociaż ich skuteczność jest ograniczona w pełnej degradacji PFAS. + \end{longenum} + + \vspace{0.5cm} + \item Projektowane Enzymy i Enzymy Syntetyczne + \begin{longenum} + \item \textbf{Charakterystyka}: Enzymy modyfikowane genetycznie oraz enzymy syntetyczne są projektowane, aby rozkładać trwałe wiązania C-F. Dzięki inżynierii białek możliwe jest modyfikowanie miejsc aktywnych w celu poprawienia aktywności degradacyjnej. + \item \textbf{Zastosowanie}: Zastosowanie syntetycznych enzymów jest obiecującą metodą degradacji PFAS, szczególnie przy pochodnych związkach fluoroorganicznych. + \end{longenum} +\end{longenum} + diff --git a/doc/modules/intro_pfas.tex b/doc/modules/intro_pfas.tex new file mode 100644 index 0000000..6bc763d --- /dev/null +++ b/doc/modules/intro_pfas.tex @@ -0,0 +1,45 @@ +\item +\begin{center} + \fbox{ + \begin{minipage}{0.9\textwidth} + \textbf{Związki Polifluoroalkilowe (PFAS)} to grupa syntetycznych związków chemicznych szeroko stosowanych w przemyśle i produktach konsumenckich. Cechują się wyjątkową stabilnością chemiczną, przez co są trudne do rozkładu, co powoduje ich długotrwałą obecność w środowisku i bioakumulację w organizmach. + \end{minipage} + } +\end{center} + +\vspace{.5cm} +\begin{longenum} + \item Charakterystyka PFAS + \begin{longenum} + \item PFAS zawierają atomy fluoru przyłączone do łańcucha węglowego, tworząc bardzo stabilne wiązania węgiel-fluor (C-F). + \begin{longenum} + \item \textbf{Stabilność chemiczna}: Wiązania C-F są jednymi z najsilniejszych wiązań kowalencyjnych, co czyni PFAS odpornymi na rozkład biologiczny i chemiczny. + \item \textbf{Właściwości hydrofobowe i lipofobowe}: PFAS odpychają wodę i tłuszcze, co jest przydatne w produktach przemysłowych. + \item \textbf{Zastosowanie w przemyśle}: Są szeroko stosowane w produktach takich jak odzież, naczynia kuchenne, farby, środki gaśnicze. + \end{longenum} + \end{longenum} + + \vspace{0.5cm} + \item Problemy środowiskowe i zdrowotne PFAS + \begin{longenum} + \item PFAS są znane jako „wieczne chemikalia” (ang. \textit{forever chemicals}) ze względu na ich trudność w rozkładzie i trwałość w środowisku. + \begin{longenum} + \item \textbf{Bioakumulacja}: PFAS kumulują się w tkankach organizmów, przez co mogą przenikać przez łańcuch pokarmowy. + \item \textbf{Wpływ na zdrowie}: Badania wskazują na ich powiązania z zaburzeniami hormonalnymi, problemami immunologicznymi oraz zwiększonym ryzykiem nowotworów. + \item \textbf{Zanieczyszczenie środowiska}: PFAS występują w wodach gruntowych, rzekach oraz organizmach żywych, co sprawia, że stanowią zagrożenie dla ekosystemów. + \end{longenum} + \end{longenum} + + \vspace{0.5cm} + \item Degradacja PFAS przez mikroorganizmy + \begin{longenum} + \item Badania nad mikroorganizmami zdolnymi do degradacji PFAS koncentrują się na wykorzystaniu bakterii i grzybów. + \item Przykłady mikroorganizmów: + \begin{longenum} + \item \textbf{Bakterie glebowe}: Bakterie z rodzajów \textit{Pseudomonas}, \textit{Mycobacterium}, które są w stanie częściowo przekształcać PFAS. + \item \textbf{Grzyby glebowe}: Grzyby z rodzaju \textit{Phanerochaete}, które posiadają enzymy (lakazy, peroksydazy) zdolne do degradacji związków organicznych. + \item \textbf{Konsorcja mikrobiologiczne}: Różne mikroorganizmy mogą działać synergicznie, umożliwiając etapowy rozkład PFAS. + \end{longenum} + \end{longenum} +\end{longenum} + diff --git a/doc/references.bib b/doc/references.bib new file mode 100644 index 0000000..56eee7a --- /dev/null +++ b/doc/references.bib @@ -0,0 +1,55 @@ +@article{jansson2004structural, + title={Structural basis for the dehalogenase activity in the haloalkane dehalogenase enzyme DhaA from Xanthobacter autotrophicus}, + author={Jansson, Annelie and Ramaswamy, S and Mowbray, SL}, + journal={Journal of Molecular Biology}, + volume={337}, + number={4}, + pages={917--929}, + year={2004}, + publisher={Elsevier} +} + +@article{schindler2009chemical, + title={Chemical basis for the enhanced dehalogenase activity in the mutant DhaA haloalkane dehalogenase enzyme}, + author={Schindler, Bettina and Stourac, Jan and Pavlova, Milena and Damborsky, Jiri}, + journal={Journal of Biological Chemistry}, + volume={284}, + number={14}, + pages={9118--9126}, + year={2009}, + publisher={American Society for Biochemistry and Molecular Biology} +} + +@article{prokop2010structure, + title={Structure and catalytic mechanism of the haloalkane dehalogenase DhaA31 with a novel substitution in the catalytic triad}, + author={Prokop, Zbynek and Sykorova, Jana and Chaloupkova, Radka and Damborsky, Jiri}, + journal={Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics}, + volume={78}, + number={7}, + pages={1454--1462}, + year={2010}, + publisher={Wiley Online Library} +} + +@article{kalum2006substrate, + title={Substrate specificity and stability of DhaA mutant enzymes}, + author={Kalum, Lisbeth and Jones, JP and Oakes, Charles J and Schwarzenbacher, Robert}, + journal={Biochemistry}, + volume={45}, + number={22}, + pages={6826--6833}, + year={2006}, + publisher={American Chemical Society} +} + +@article{stsiapanava2010characterization, + title={Characterization and biotechnological potential of DhaA80, a haloalkane dehalogenase mutant with improved stability and activity}, + author={Stsiapanava, Alice and Kurumbang, NP and Stourac, Jan and Chaloupkova, Radka and Damborsky, Jiri}, + journal={Applied Microbiology and Biotechnology}, + volume={85}, + number={3}, + pages={849--860}, + year={2010}, + publisher={Springer} +} +